最近よくノスタルジーに耽るよね
やっほみんな息してる？
朝1限の時間にここ1ヶ月起きられなかったからついに徹夜をして無理やり生活リズムを戻した遅寝早起き大学生おにぎりです
今回は最近めっちゃ1990年代〜2000年代のものに触れてノスタルジーに耽ってしまうことについて書こうと思うよ
ちなみに僕は一応21世紀生まれだよ
たまに2010年近くの話も出てくるよ
これは僕と同じくらいの年の人は共感してくれると嬉しいなあなんて
まず何に触れてノスタルジーに触れるかっていったらまあ僕は音楽と本とテレビなんだよね
音楽って具体的にいうと最近よく聴くのは
・大塚愛
・嵐
とかとか
もっと他にも色々聴いているんだけどね
他のは歌手というよりは特定の歌なんだよね
大塚愛ならPEACH、さくらんぼ、SMILY、プラネタリウム、フレンジャーとかよく聴くよ
フレンジャーが1番好きなんだけど案外誰も知らないんだよね〜
嵐は最近の曲というよりはサクラ咲ケ、Love so sweet、truth、Believeとかよく聴くよ
truth、Believeはもうねー好きよねー笑
かっこいいすよね〜
AKB48は初っ端の神セブンがいた頃のを聴くよね
例えばヘビーローテーションとかBeginnerをよく聴くよ
AKB48のヒット曲をYouTubeで見るとどれも10年近く経ったものばっかで時の流れをよく感じるよ
てかどうでもいいけど神セブンて確か一発目の公演できた一般客が7人でその人たちのことを神セブンて最初は言ってたことはいっとくよ
他の歌手の曲のことを書こうと思ったらずっと書いてられるね笑
1990年代ならLOVEマシーン、チェリー、その他諸々
多すぎて書くのがめんどくさくなったね笑
みんなは何が好きとかあるのかな？
てかこのブログの読者層がわからんのよね
みんながギリ知らなそうなのってなんなのかな
音楽って好みが分かれすぎてどの曲がメジャーでどの曲がマイナーなのかがよくわからないんだよね
おそらくニッチなところを突くとしたら
セロリはSMAPがカバーしたよね
個人的にはやっぱり山﨑まさよしのセロリの方が好きかな
のりピーとかみんな知ってるですかね？
まあ僕は詳しく知らないんですけど
だけど碧いうさぎだけはなぜか昔聴いたのをよく覚えてるんだよね
まあこの曲の替え歌の白いクスリがニコニコ動画に出て削除されたのはまた別の話......
最後にぼくは音楽の歌詞をやたらめったらに解釈する人ではないけど昔の曲をきいてそれでノスタルジーに浸れるならそれだけでもその曲の価値ってのは大きいと思うよね
次は本ですかね
本なんて漫画も含めたらこれまでどえらい数読んでるからそれについて書いていったらマジで終わらないよね
だからあんまり書かないけど特に懐かしいのは
とかかな
コロコロコミックのことを書き始めたらそれだけで記事３つ分くらいは書けるからここではやめとくよ
かいけつゾロリはもう小学生のときは書籍だけでなくアニメも見てたよ
この本は本当に小学生が好きな下ネタでできてるよね
おならで地球救ったり、そりゃあ小学生くらいの子供なら大爆笑するよね
この手の児童書ならキャベたまたんていとかも確か流行ってたような気がするよ
ぼくらシリーズは小学生の時に1番読んだと言っても過言ではない本だよ
今このシリーズについて調べてたら主人公の英治とひとみが結婚してたらしくめっちゃ驚いたよ
ぼくは角川つばさ文庫のやつを読んでたから知らなかったよ
これは何が思い出深いっていったらこの本が当時好きだった人との会話の糸口になったんだよね
まあこの話をこれから書くのは恥ずいから書かないんだけど
小学校卒業と同時にぼくもその人も転勤してお互い連絡先がわからないからもう全然何してるのかわからないんだよね
小学校の同窓会でもあったらいいけど
あっても行けるかわからないしそもそも小学校で同窓会ってしないよね〜
ほんとに何してるんですかね〜(・・?)
最後に外れるけど一期一会シリーズが女子の間でめっちゃ流行ってなかった？
最近あのタッチの絵は全然見ないからあの本読んだことがあるわけじゃないけど懐かしく感じるよね
次はテレビですかー
これもまた長くなるよね笑
まあドラマに関してはほんとに見てきてないからあんまりわからないんだけど
多分人生で見てきたのって家政婦のミタ、あまちゃん、弱くても勝てます、暗いじゃないかな
バラエティははねるのトびら、トリビアの泉、リンカーンがめっちゃ好きだったね
まああとは深夜番組かな
深夜番組は小学生のときは早く寝るせいであんまり見れないから見たときの特別感問いたらいいよね笑
今となってはそのありがたみが分からなくなっちゃったけど
リンカーンはめっちゃ好きだったけどあれはみんなが有名になりすぎたがゆえに終わっちゃった番組だよね
カーナビを使わないで目的地に行くやつとか好きだったよね
あとは特番だけどザ・ドリームマッチも好きだったな
あの普段もうネタをしないような芸人がコンビをミックスしてネタをするやつ
あれももう見れないんですかね〜
あとはピラメキーノも好きでしたねえ
あのときははんにゃの金田の万能感は凄かったですねえ
それをいったらはねトびのギリギリッスの梶原のどうにかしてくれる感も凄かったですねえ
あとはアニメですかー
アニメもだけど当時はEテレめっちゃ見てたよね
家から帰ったらぜんまいざむらいとかクインテットとかクッキンアイドル アイ!マイ!まいん!をみておじゃる丸、忍たま乱太郎って見てたよね〜
あれクインテットがあとだったっけかな
あとにほんごであそぼとかもあったよね
ぼくはあんまり天てれとビットワールドは見てなかったんだよね
これらのコーナーのアニメは見てたんだけどね
黒魔女さんが通るとかおでんくんとか秘密結社鷹の爪とか見てたよね
黒魔女さんが通るはオープニングが好きだったんだよね〜
おでんくんはガングロたまごちゃんがツボだったんだよね
鷹の爪は今でもたまに見るけどあの世界観はいつ見ても面白いよね
まあアニメは多分みんなが見たようなアニメだよね
クレヨンしんちゃんなりドラえもんなりあとはなんですかイナズマイレブンとかですかね
あのときはイナズマイレブンをピュアな目で見れたんだけど今はもはやネタにしか見れないんだよね
あの頃の純粋さを取り戻したいね(´・ω・｀)
あとはポケモンサンデー
これのためだけに日曜なのに早起きできたよね
ヤッターマンも見てたんかな確か
ポケモンサンデーの企画は全部好きだったねー
今見て思うのはあれに出てる大人たちのゲームに対してのガチなとこよね
しょこたんとかもーゴリゴリよ笑
最後はCMですかね
当時はうざかったCMも今見てみたらすごく懐かしく感じるよ
今パッと思いついたのは天神のCMかな
あれずっと変人、変人、変人〜って言いながら階段登ってると思ってたよ
やっぱアニメの間のCMはよく覚えてるよね
コンソメパンチとかチョコベビーとか
今回はこの辺で終わるよ
あ〜昔のものに触れて懐かしくなってしまう歳になったのかと思うとちょっと複雑だよね笑
ほんとに昔話ならもう尽きないくらい集まってきたよね〜
ではでは〜
個別指導のアルバイトを辞めた話
やっほみんな息してる？
最近思考のキレが著しく悪くなってる気がする頭なまくら大学生おにぎりです
今回は以前僕が1回生のときにしたアルバイトの紹介で個別指導をやめた話をするみたいなことを言っていたからそのことを書くよ
まず僕が個別指導のアルバイトをしようとした経緯について話すと思う
僕は京都大学に合格したら個別指導のアルバイトにとりあえず申し込もうとは決めていた
それはなんでかというとまず個別指導のアルバイトは時給が良かったから
他にも京大に合格するということは世間的に見て一定の学力があることを担保できると思い、そうであれば自分でも教えられると思ったから
ちなみに家庭教師のアルバイトはしなかったじゃなくてできなかった
某有名企業を通しての案件はたくさんあったけど時給2000円を超えるものはなくそうなのであれば個別指導の方がマシだと思った
だから個別指導のアルバイトを始めたのも5月になってから
それで応募した後に面接と試験があったよ
これに関してはとてもリラックスして受けられてし対応してくれた社員の人もいい人だった
晴れて採用が決まり研修が始まった
この辺はどうでもいいからアルバイトを辞めるところまで時を進めたいと思う
僕がアルバイト自体を辞めたのは大学の後期が始まる前つまり10月に入る前
だけどやめようと思っていたのは夏休みが始まった時だから8月に入った矢先
最初は9月になったらやめようと思ったけど辞め方がよくわからなかったしそもそも社員が全然話せる状態じゃなかった（保護者との面談とかで）から1ヶ月のびた
じゃあアルバイトを辞めた理由を書こう
これから書くことはもちろん全員に当てはまることではないということを念頭に置いてほしい
僕が個別指導のアルバイトを辞めた理由は僕がこのアルバイトに向いていないと気づいたからだ
もうちょっと詳しく書いていこう
まず向いていないと思ったのは人に物を教えるということが向いていないと思った
個別指導ということでそこに来る生徒というのは比較的勉強が苦手という人が割合的に多い
僕はこういう人に教えることが向いていないらしい
よく考えたら僕が通っていた高校は大阪府の中ではそこそこの進学校だからみんなある程度勉強ができる人が集まっている
だから教え合いとかしても基本説明が曖昧じゃなければお互い一発で理解できた
僕が通っていた中学はいたって普通の公立の中学でもちろん勉強が得意な人もいたし苦手な人もいた
僕は中学生の時は比較的勉強ができる部類にいたから勉強が苦手な友達に嬉々として勉強を教えていた
だから個別指導塾のアルバイトでも勉強が苦手な人も教えられると思っていた
だけどそれは違った
勉強が苦手な人でも教えられたのはあくまで教える対象が友達だったからなのかもしれない
いざアルバイトとして生徒にものを教えるとなると一発で伝わらないもどかしさというのを何回も覚えた
あれは友達だから何回も教えられたし理解することを待てたのだ多分
だから自分はこの塾で講師としてアルバイトをするのは向いていないと思った
次に向いていないと思った理由は自分の当たり前と生徒の当たり前の間の大きなギャップに軽くショックを覚えたから
さっきも書いたけどこれは生徒全員がそうというわけではない
ここでは学習塾ということで勉強の話だけをするけど人によって当たり前の基準は違うと思うし違うことが当然だと思う
だけど僕は生徒と自分の当たり前の間の大きな隔たりにショックを受けた
どこの学校でも勉強をやっていない自慢というのはあるだろう
あ〜昨日1秒も勉強しなかったわみたいな
中学生の時は覚えていないが少なくて高校生の時はあった
僕の高校では確か欠った詐欺とかいわれてた気がする
どいうことかというと定期テストの時に始まる前か終わった後に今の数学欠ったわ〜みたいなことを言っておきながらいざ返却されると欠点はおろか割といい点をとっているってやつである
まあ簡単にいうと勉強はしてないけどいい点取れたわというある種のマウントである
話を戻すとこの例はまだ点をとってるだけマシで僕がアルバイトをしていたとこに来る生徒はマジで勉強してないしマジでよろしくない点をとってくる
こうなってしまったら僕はグリコ（お手上げ）である
でこうなってしまうのは最初にもあるように当たり前の基準に大きなギャップがあるからだと思った
勉強ができるやつの勉強してないって僕の周りの人を見るに90点とか100点は取れそうにないって時に言うような気がするんだよね
90点とか100点っていうのはどうでもよくて要は点数の基準が高いってこと
逆に勉強が苦手な人の勉強をしてないっていうのは本当にしてないし勉強をしてきたといっても完璧とはいえず割と穴があるように感じた
別に僕はここでどちらがいいとか議論する気はないしどっちでもいいと思うんだけど少なくとも僕は割と基準を高めに設定する人間だったようで最初そのギャップに驚いた
最後の理由は僕と生徒のやる気のギャップがあるように感じたから
耳タコ、いやここでは目タコ？で申し訳ないがこれも生徒全員がそうというわけではない
これが僕がアルバイトを辞めた最大の要因だと思う
僕は初めてのアルバイトだったし技術はないけどやる気はあった気がする
だけど一部塾に来てもやる気がない人がいた
例えば塾に来たものの問題を解かずにひたすら寝てる生徒とかまだ夏休みにもなってないのに今からやってもどうせ無理とかいう生徒がいた気がする
僕はアルバイトをするまで個別指導というのがどういうものかわからなかったけど一対一の状態で寝られた時にはすごいテンパった覚えがある
そういう人にどう接すればいいのかわからなかった
簡単にいえば僕の力不足だ
正直放置するのは簡単だけどその間何もせずに給料が発生するのはなんか気が引けるしだからといって彼らをやる気にすることができなかった
自分の持ってる熱量を他のやる気のある生徒に向ければいいと思うけどそこは客商売なわけで僕が誰を教えるのかはある程度決まっていた
だから向いていないと思ってアルバイトを辞めたのだ
だけど僕はこのアルバイトを短期間でやめたとはいえやったことについては後悔していない
それは自分の中の当たり前が他の人と大きな乖離があるかもしれないということがわかったから
だから個別指導の講師はいわゆるお勉強ができる人におすすめしたい
悲しいことにそれが生徒のためになるかは別だけど
今まで割と周囲の人が勉強ができる人ばっかだったことの異常性に気づけると思う
てか今考えれば僕の高校もある種異常だった気がする
僕のクラスのセンター試験の最低点のやつが多分65%くらいだったんだけどそれに対してその人も周りの人もいける大学ないじゃんっていってたけどゆっても65%って多分全国平均は超えてるんだよね
だからプライドさえ捨てればいける大学なんて割とあったと思うんだよね
まあそのプライドを捨てるのが難しいんだけど
他の僕よりもよっぽど進学校進学校してるところ出身の人なんてもっとこれよりすごいことが起こってると思う
そんな人にこそ普通の世間を知るってためにも個別指導のアルバイトはお勧めしたいですね
自分の知ってる世間なんて狭いもんだよね
今回はこの辺で終わるよ
ではでは〜
品質科学 No.6 タンパク質 Part6(タンパク質構造形成過程の解析方法）
やっほみんな息してる？
最近1990年代から2000年代の曲を聴いてノスタルジーに耽る年寄り大学生おにぎりです
今回はタンパク質の構造形成過程の解析方法について書いていくよ
そいじゃあれっつごー٩( ᐛ )و
円偏光二色性スペクトル測定
これは円偏光二色性を利用した測定法だよ
円偏光二色性とは
光学活性物質の吸収波長領域において左円偏光と右円偏光の吸光度の差によって楕円偏光となる現象
のことを言うよ
英語にするとCircular Dichroismといい頭文字をとってCDといったりもするよ
補足をいくつかするよ
偏光とは電場と磁場の振動方向が規則的な光のことをいうよ
円偏光というのは電場と磁場が円を描きながら伝播する光のことをいうよ
回転方向によって左円偏光と右円偏光があるよ
吸光度はある物体に光を当てたときに光の強度（ようは明るさ）がどれだけ弱まるかという度合いを示すものだよ
この吸光度が左円偏光と右円偏光で異なるからそれら2つの偏光を吸収すると光の強度の差から円とはずれて楕円を描いてしまうようになるよ
α-ヘリックス、β-構造、不規則構造のそれぞれで紫外部領域のCDスペクトルパターンが異なることに基づいて二次構造を推定することができるよ
グラフはこんな感じ
https://www.chem.kindai.ac.jp/laboratory/phys/class/biophys/CD.htm
（参照2021年5月22日）
横軸はCDスペクトルの波長
縦軸は楕円率になっているよ
普通楕円率というと長軸と短軸の長さの比b/aのことを言うけど
円偏光二色性の場合はtanθ=b/aを満たすθのことを楕円率というよ
ちなみにだけど僕はこのグラフを見てもさっぱり二次構造なんてわからない笑
トリプトファン蛍光測定
次にトリプトファン蛍光測定について書いていくよ
まず最初に断っとくけどトリプトファンが1番蛍光測定に向いてるってだけで芳香族アミノ酸のチロシンとフェニルアラニンでもできるよ
これはトリプトファンの蛍光を温度やpHなどの物理パラメータを変えることで化学平衡を変化させるよ
そうすることで蛍光スペクトルの波長や強度が変化するよ
https://qiita.com/terrari/items/2fff9223a81a76e4052e
（参照2021年5月22日）
こんな感じでパラメータを変えることで蛍光スペクトルの変化が見られるよ
示差走査熱量測定法
これは基準物質と試料（ここではタンパク質）を温め試料の熱容量を求める測定法だよ
そしてこれはタンパク質の熱変性によって生じる熱量変化を測定するよ
こうすることで未変性のものと変性状態のタンパク質の熱容量差がわかるよ
今回はこの辺で終わりにするよ
正直最後の測定法は何が嬉しいのかよくわからなかったよ
わかる人がいたら教えて欲しいです
また不備があったら教えてね
ではでは〜
品質科学 No.5 タンパク質 Part5(タンパク質の物性、エネルギー論）
やっほみんな息してる？
今月の第3週は今週だと思ったていたら先週だったらしく月に1回の段ボールを捨てる日を逃して家の中が段ボールだらけのゴミ屋敷大学生おにぎりです
今回はタンパク質の物性とそれに伴うエネルギーについて書いていくよ
そいじゃあれっつごー٩( 'ω' )و
- 多くのタンパク質の普遍的な物性的特徴
- Anfinsenのドグマ
- Levinthalのパラドックス
- モルテン・グロビュール
- フォールディングファネル
- タンパク質のエネルギー論
- ΔGと変性
- 正しいフォールディングを妨げる要因
- 分子シャペロン
多くのタンパク質の普遍的な物性的特徴
まずは多くのタンパク質の普遍的な物性的特徴について書いていくよ
1. 生理活性条件で天然状態（ゆらぎの小さい状態）にある
タンパク質は各々のアミノ酸配列に固有の立体構造を取ると考えられているよ
つまり通常タンパク質は熱力学的に最も安定な状態にあると考えられているよ
これは後で書くAnfinsenのドグマにも関係してくるよ
2. 変性条件で共同的（比較的急激）に変性状態へ転移する
3. 生理活性条件に戻すと変性状態から天然状態へ自発的にフォールディングする
Anfinsenのドグマ
まずはAnfinsenのドグマについて説明していくよ
一言で言うと
タンパク質が最終的な構造を取るのに必要な情報は全て一次構造にコーティングされていると言う仮説
のことをAnfinsenのドグマと言うよ
Anfinsenは変性したタンパク質が天然状態に自動的に戻ること（リフォールディング）を初めて示した人でその研究でノーベル化学賞を受賞した人だよ
Anfinsenはチオール還元試薬存在下で変性させたリボヌクレアーゼAの再生過程を研究していたよ
変性がおきてもリボヌクレアーゼAは124残基と比較的小さいタンパク質だから天然状態が最も安定になる条件に戻せば天然状態にすぐに再生するよ
このことは天然状態の三次元コンフォメーションの情報はポリペプチド鎖のアミノ酸配列に内在していると言えるよ
つまりタンパク質の三次構造を規定するのは一次構造だといえるということ
ちなみにだけどこの仮説に反するタンパク質があるよ
それは前回の記事にあった天然変性タンパク質
こいつは元々特定の立体構造がないから一次構造に規定されているとはいえない
Levinthalのパラドックス
次にLevinthalのパラドックスについて説明していくよ
これは簡単に言うと
ポリペプチドが取りうる全ての構造からフォールディングするには天文学的時間がかかって実際のフォールディングと矛盾するんじゃないか
っていうLevinthalの思考実験だよ
Levinthal自身は100残基からできているポリペプチドについて考えていたよ
100残基ということは99個のペプチド結合があるよね
つまり198個の二面角が存在することがわかるね
これらの結合角が仮に３つの安定したコンフォメーションションのうちのひとつだとしたら3^198個の異なるコンフォメーションをサンプリングする必要があるね
でこれを全部サンプリングしていたらたとえピコ秒（10^-12秒）で1回スケールで検証しても10^87秒（宇宙の年齢は6×10^17秒）よりはるかに長くなるね！
こんなことが実際起きるわけないよね
現在ポリペプチド鎖がタンパク質へと折りたたまれていく過程について2つの知見があるよ
1. タンパク質のフォールディングにはアミノ酸配列によって規定された特異的な経路が存在する
2. タンパク質のフォールディング経路上には特異的なフォールディング中間体が存在する
これら2つの要因によってフォールディング速度が非常に早くなっていると考えられるよ
モルテン・グロビュール
次にモルテン・グロビュールについて説明するよ
タンパク質は天然構造とランダムコイル（変性状態）の間に部分的に二次構造が保持された中間体があるよ
この中間体のことをモルテン・グロビュールというよ
Di Thomas Splettstoesser (www.scistyle.com) - Opera propria, CC BY-SA 3.0, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=28353539
（参照2021年5月18日）
上の図を見たらわかるように球状のタンパク質ではエネルギー的に最小値を持つコンフォメーションを取るよ
その過程でモルテン・グロビュールのような準安定状態のコンフォメーションを取ることもあるよ
フォールディングファネル
soka.repo.nii.ac.jp (参照2021年5月20日）
これは変性状態のタンパク質が天然状態に戻るまでのコンフォメーションと自由エネルギーの関係を三次元で表現したものだよ
フォールディングファネルを見るとわかることを紹介するね
1つ目はエネルギー地形を見るにタンパク質が特定のひとつの経路だけを通ってフォールディングするわけではなく複数の経路があることがわかることだよ
2つ目は経路に応じてエネルギー的に安定な構造にフォールディングすることがわかることだよ
タンパク質のエネルギー論
今からはタンパク質の高次構造がエネルギー的にはどのように保たれているかを書いていくよ
まずタンパク質の変性状態の構造と天然状態の構造の自由エネルギーの差をΔGとして以下のように定義するよ
ΔG=ΔH-TΔS
Hはエンタルピーというよ
ここではタンパク質の主鎖、側鎖、タンパク質と溶媒間の非共有結合のエネルギーの総和と定義するよ
つまりΔHは変性状態と天然状態の上のエネルギーの総和の差のことだよ
Tは絶対温度だよ
Sはエントロピーというよ
ここではタンパク質分子と溶媒分子の自由度/秩序をもたらすのに必要なエネルギーと定義するよ
厳密にいうとエントロピーはエネルギーを温度で割ったものだから単位はJ/Kだよ
だから絶対温度をかけるんだ
まあ僕は農学徒であって工学部みたいなゴリゴリの物理屋さんじゃないからこの辺はゆるくいくよ
ΔSはエントロピーでランダムな（複雑な）コンフォメーションの方が大きくて安定なんだけど ΔHがTΔSを上回る大きなエネルギーになって全体としてΔGが0より大きくなることで天然構造の方が安定になっているんだ
実際のΔGは小さいと言われているよ
ΔGと変性
まずは下の図を見てね
これは見ての通り自由エネルギーの差と温度の関係だよ
低温のときと高温のときはΔG<0だから変性状態に方が多いことがわかるよ
逆にいい感じの温度のときはΔG>0で天然状態の方が多いよ
とはいってもこれはあくまでどちらもある一方の状態の方が割合的に多いというだけでどの状態でも僅かにはもう片方の状態のタンパク質も存在しているよ
正しいフォールディングを妨げる要因
次にエネルギーの話から離れて正しいフォールディングを妨げている要因について書いていくよ
要因は大きく分けて３つあるよ
1. フォールディング過程での会合
2. 間違ったジスルフィド結合
3. プロリンの異性化
それぞれもうちょっと詳しく見てみる
フォールディング過程での会合
これは文字通りフォールディング中にタンパク質同士が会合しちゃって凝集体になることだよ
こうなると理想的なフォールディングはできない
Anfinsenがタンパク質のリフォールディングに成功したことは上に書いたけどあれはタンパク質がすごい単純でかつ極めて理想的な条件でやっているからできたんだよね
実際問題体の中で同じことをやろうとすると他のタンパク質分子との相互作用や物理化学的な問題によって理想的には進まないよ
間違ったジスルフィド結合
これも文字通りフォールディング中に間違ったジスルフィド結合が生じて理想的なフォールディングができなくなることだよ
これはタンパク質中に多くのチオール基があることが原因だよ
まあチオール基が多くなるとその分想定していない他のチオール基と結合することが起こりやすくなるからね
プロリンの異性化
次にプロリンの異性化について説明するね
まず前提としてタンパク質を構成するペプチド結合についてはC=OとN-Hはトランス型をとるよ
だけどプロリン残基についてはシス型とトランス型の自由エネルギー差が小さいからその横のアミノ酸残基とのペプチド結合がシス型になることが往々にしてある
その結果変性状態のタンパク質の両構造間の転移反応（シス-トランス異性化反応）が極めて遅い
その結果この転移反応がタンパク質のフォールディングの律速段階になることがあるよ
補足だけど律速段階とは反応経路中で1番反応速度が遅い反応を言うよ
その反応が進まないと他の反応が進まないからこのような名前がついているよ
まじで余談だけど高校でやるやつで律速段階があるのでちょっとマイナーなものに銀樹の生成があるよ
あれって銀樹の凝集が3ステップで行われていて反応律速凝集と拡散律速凝集と言われているよ
まあこれは高校の課題研究でやったから知ってるだけなんだけど
この話はこれで終わるけど興味がある人はネットか僕に聞いてね
高校生のときはなんの研究しているのかわからなかったけど今なら逆に何故かわかるので笑
分子シャペロン
今までフォールディングが邪魔される話ばかりしたけど実際はいい感じにフォールディングされてる
と言うことはなんかの要因でフォールディングがうまくいくように工夫されているわけだよね
それが分子シャペロンだよ
分子シャペロンとは他のタンパク質の折りたたみを補助する働きを持つタンパク質の総称だよ
こいつらはまだ折りたたまれていない新生ペプチドが分子間力やジスルフィド結合によって凝集することを防いで、天然構造を取ることを促すんだ
タンパク質関連でいろいろな働きをする小胞体の中には多くの分子シャペロンが存在しているよ
代表的なものを例に挙げるよ
・熱ショックタンパク質（Hsp）ファミリー
例：BiP, Hsp40系（ERdj1-7）, GRP94
これらは細胞が熱などによるストレス条件下で発現する分子シャペロンだよ
・レクチンファミリー
例：カルネキシン, カルレチキュリン
これらは新生糖タンパク質のフォールディングの補助をするよ
タンパク質オキシドレダクターゼ（チオレドキシンファミリー）
例：PDI, ER-60/ERp57, ERp72
これらはジスルフィド結合の導入の補助をするよ
今回はこの辺で終わりにするよ
予定ではあと10個くらいタンパク質について書こうと思っているんだけどそうしている間に脂質の話が終わっちゃたよ
講義に追いつけるかが不安だね
間違いがあったら教えてね
ではでは〜
品質科学 No.4 タンパク質 Part4(タンパク質の分類）
やっほみんな息してる？
上のやつの元ネタがネットスラングで、てんちむがYouTubeで使っていたとつい最近知ったネット文化に疎い大学生おにぎりだよ
今回は前回のタンパク質の基礎の続きでタンパク質をいろんな観点から分類していくよ
そいじゃあれっつごー٩( 'ω' )و
タンパク質の分類（構造）
まずはタンパク質の高次構造における違いから分類していくよ
今回はSCOPの分類を採用するよ
CLASSによる分類
まずは二次構造の違いによる分類から説明していくよ
前回の記事からわかるようにタンパク質は二次構造の組み合わせで構成されているよ
だからその二次構造の特徴によって分類ができる
それを4つ紹介するよ
all-α
（参照2021年5月18日）
まずは二次構造全体がα-ヘリックスで構成されているタンパク質
これは今から紹介する4つの中で割と少ないタンパク質だよ
all-β
（参照2021年5月18日）
これは二次構造全体がβ-シートによって構成されているタンパク質だよ
α/β
（参照2021年5月18日）
これは中心部分のβ-シートの周りをα-ヘリックスが囲んでいる構造のタンパク質
ちなみにβ-ストランドは平行になっていることが多いよ
α＋β
（参照2021年5月18日）
これはα-ヘリックスとβ-シートが離れている構造のタンパク質だよ
これはα/βとは違ってβ-ストランドが逆平行であることが多いよ
CLASSによる分類はこれくらいだよ
あとは他にもα＋βとα/βが同時に存在する場合とかもあるけど基本的には上の4つで対応できる
FOLDによる分類
次は三次構造による分類について説明していくよ
つまり二次構造が折り畳まれた時にできる構造による分類
この場合二次構造が多少違っていても三次構造が似ていたら同じ分類に入るよ
グロビンフォールド
Opabinia regalis - Self created from PDB entry IMBA using the freely available visualization and analysis package VMD, CC 表示-継承 3.0, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=1024254による
（参照2021年5月18日）
まずはグロビンフォールド
これは基本的に８つのα-ヘリックスで構成されている
あのヘモグロビンやミオグロビンが名前の由来
免疫グロブリンフォールド
WillowW から en.wikipedia.org, CC 表示-継承 3.0, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=3699726による
（参照2021年5月18日）
次に免疫グロブリンフォールド
これは7つ以下の逆平行β-シートと2つのβ-シートが組み合わさってできる構造
ゼリーロール
https://en.wikipedia.org/wiki/Jelly_roll_fold（参照2021年5月18日）
次にゼリーロール
これを習うまでゼリーロールがなんなのか知らなかった
もともとゼリーロールっていうお菓子があってそれに似てるからこんな名前がついたらしい
これは８つのβ-ストランドが4つでひとつのβ-ストランド達を2つ作って巻くように配置されている構造
TIMバレル
https://ja.wikipedia.org/wiki/TIM%E3%83%90%E3%83%AC%E3%83%AB
（参照2021年5月18日）
次にTIMバレル
これは８つのα-ヘリックスと８つの平行β-シートから構成されている
ロスマンフォールド
Dcinthiya - 投稿者自身による作品, CC 表示-継承 4.0, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=64655359による
（参照2021年5月18日）
最後にロスマンフォールド
これは６つの平行β-ストランドが水素結合で拡張β-シートを形成しα-ヘリックスがサンドウィッチしている構造
他にもいろいろなFOLDがあるけど授業でやってないはずだから省略するよ
タンパク質の分類（組成）
次にタンパク質を作っているものの違いによる分類をしていくよ
単純タンパク質
これはアミノ酸だけで構成されているタンパク質だよ
単純タンパク質の中にも分類があって球状と繊維状に分けられるよ
この辺は後でまた言及するよ
複合タンパク質
これはアミノ酸だけでなく核酸、リン酸、脂質、糖、金属とかを含んだタンパク質だよ
タンパク質の分類（機能）
次にタンパク質の機能による分類を紹介するよ
収縮タンパク質
動物の動き、つまり筋肉の動きを担っているタンパク質だよ
具体例はミオシン
構造タンパク質
体の組織とかを形成、支持しているタンパク質だよ
具体例はコラーゲンやケラチン
どうでもいいけど一時期すごいコラーゲンが流行った時があったよね（多分2010年位？）
コラーゲン鍋とか今見たらなかなかすごいものだよね笑
今の中高生はもう知らないor覚えてないですかね〜
G.G(generation gap)はつらいですね〜
貯蔵タンパク質
これは特定のアミノ酸や金属とかを必要な時に供給できるように体内に貯蔵されているタンパク質だよ
カゼインといえばチーズだよね
チーズの話はめっちゃしたいけど長くなるのが目に見えているからやめとくよ
酵素
酵素は生体内の反応の触媒になるタンパク質だよ
具体例はアミラーゼ、ペプシン、リパーゼだよ
輸送タンパク質
これは名前の通り生体内の分子やイオンを輸送するタンパク質だよ
具体例は酸素を運搬するヘモグロビンだよ
余談だけどヘモグロビンってたまに大学入試に出てくるよね
しかもすごい説明が長くなって読むのが億劫になるやつで
まあ説明が長いやつは知識がなくても読めば解けるタイプが多いから頑張ってね
ホルモン
これは特定の器官や組織の活動を調節するタンパク質だよ
これらは分泌されるタイミングが逆で前者は幸福感がある時に後者はストレスを感じた時に分泌されるよ
僕の好きな漫画、かぐや様は告らせたいにも出てくるから読んでみてね
防御タンパク質
これは外部から体を守る役割を果たすタンパク質だよ
具体例は免疫グロブリンだよ
タンパク質の分類（分子形状）
最後に分子形状の違いという観点からの分類を紹介するよ
球状タンパク質
これは文字通り球状のタンパク質だよ
外部に親水性のアミノ酸残基が表出して内部に疎水性のアミノ酸残基が凝集することで球状になっているよ
具体例はヘモグロビンや免疫グロブリンだよ
繊維状タンパク質
これも文字通り繊維状のつまり線状、針金状の細長いタンパク質だよ
繊維状タンパク質は球状タンパク質と異なって疎水性が強いよ
具体例はコラーゲンやミオシン、ケラチンだよ
不定形タンパク質（天然変性タンパク質）
これは特定の立体構造を持たないタンパク質だよ
真核生物のタンパク質の2~3割はこの種のタンパク質だと言われているよ
リガンドと結合することで複合体として一定の構造を持つことがあるよ
リガンドについて補足するよ
リガンドとは特定の生体分子の受容体に特異的に結合する物質だよ
こうして複合体を形成することで目的の役割を果たすことができるよ
申し訳ないけど具体的な物質を僕は知らない
代わりに不定形タンパク質に関する最近の話題をひとつ
それは医薬品の話
普通医薬品ってのは病気に関係するタンパク質分子の特定の立体構造に結合するように設計して結合することでそのタンパク質の機能を阻害、促進するよ
だけど不定形タンパク質の場合特定の立体構造を持たない領域があるから上の方法で阻害するのが困難
ところが日本の研究グループがその天然変性領域を構成しているアミノ酸配列情報のみを使用して医薬品の候補になりうるペプチドを設計する手法を発明したよ
その手法を用いて同研究グループは天然変性領域を持つガン抑制タンパク質p53の機能を制御するペプチドを発見したよ
これの詳しい話は下のサイトを見てみてね
膜タンパク質
これは細胞や細胞小器官とかの生体膜に付随しているタンパク質だよ
膜の内と外のイオン交換やその他相互作用の調整を担っているよ
今回はこの辺で終わるよ
いやーマジで疲れた
これ多分授業では1時間かけてないはずなんだよね
いったいこの記事書くのにどれだけかかったことやら笑
まあタイピングが遅いのと僕の知識不足が主な要因なんだけど
いつも通りなんか間違いがあったら教えてね
ではでは〜
品質科学 No.3 タンパク質 Part3(タンパク質の基礎）
やっほみんな息してる？
今日起きたら14:30で全てに絶望した怠惰大学生おにぎりです
今回はタンパク質の基礎をやっていくよ
高校でタンパク質について習った人にとっては退屈だと思うけどごめんよ
僕が危ういんだよね笑
そいじゃあれっつごー٩( 'ω' )و
タンパク質とは
まず前提としてタンパク質がなんなのかを説明していくよ
タンパク質とは多数のアミノ酸がペプチド結合によって結合した高分子化合物のことをいうよ
タンパク質は生体内で細胞を構成したり酵素として働いたりとめっちゃ重要なものだよ
次にタンパク質の構造について説明していくよ
一次構造
まずは最も基本的な一次構造について説明していくよ
一次構造とは
ポリペプチド鎖中のペプチド結合によって結合するアミノ酸の線状の配列
のことをタンパク質の一次構造というよ
ペプチド結合
次にタンパク質の結合で重要なペプチド結合について説明していくよ
ペプチド結合とは
アミノ酸のα-カルボキシ基とα-アミノ基が縮合反応したもの
のことをペプチド結合というよ
アミド結合の一種と言えるよ
下の図のようにアミド結合の炭素と窒素間の二重結合の共鳴によって平面性をもつよ
このことからペプチド結合の中で自由に回転できるのはα炭素と窒素、炭素の二つだけになるよ
これらの単結合を二面角と呼んで、φとψで表記するよ（下の図を見てみてね）
このことからタンパク質の主鎖の構造はα炭素をヒンジとした平面の連続で構成されていることがわかるよ
ヒンジについて補足するよ
ヒンジとは多分建築用語で蝶番のことをいうと思うんだけどここではアミド平面のつなぎ目のことを意味しているよ
https://www.chem.kindai.ac.jp/laboratory/phys/class/biophys/peptide.htm
(引用 2021年5月17日)
二次構造
次に二次構造について説明していくよ
二次構造とは
ペプチド骨格のアミド基とカルボニル基の間で水素結合で維持される局所的なコンフォメーションの規則的な部分構造
のことをタンパク質の二次構造というよ
ちなみに水素結合や共有結合はÅの世界だよ
主要な二次構造の要素について説明するよ
主な要素としてα-ヘリックス、β-シート、β-ターンというのがあるよ
(ω-ループってのもあるらしいけど授業でやってないし説明は省くよ)
それぞれの要素について説明していくよ
α-ヘリックス
http://tabimikami.jugem.jp/?eid=95（引用 2021年5月17日）
上の図のようにペプチド鎖が螺旋状になっている構造をα-ヘリックスというよ
カルボニル基の酸素が4残基先のアミド基と順次水素結合することで螺旋を描いているよ
大多数が3.6残基に1回右回転するよ
アミノ酸の側鎖残基はヘリックスの外に突き出ているよ
β-シート
http://www2.huhs.ac.jp/~h990002t/resources/downloard/14/14biochem1/2014aminoacid_protein.pdf（引用2021年5月17日）
上の図のようにほとんど完全に伸びたポリペプチド鎖（β-ストランド）が複数並列して構成される構造をβ-シートというよ
β-シートにはペプチド鎖の向きの違いによって(A)逆平行β-シートと(B)平行β-シートがあるよ
平行β-シートは水素結合が垂直じゃなく少し歪んでいるため逆平行β -シートに比べて不安定と言われているよ
βターン
Muskid, CC 表示-継承 3.0, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=33720545 （引用2021年5月17日）
主鎖の向きが折り変える部分をβターンというよ
4つのアミノ酸残基を含み1番目のカルボニル酸素と4番目のアミド水素の間の水素結合によって安定化しているよ
Ⅰ型とⅡ型で表されて両方のタイプとも2番目の残基はプロリンであることが多いよ
またⅡ型については3番目の残基はグリシンであることが多いよこれは側鎖の原子が他の原子との立体障害を避けるためだよ
ラマチャンドランプロット
最後にラマチャンドランプロットという手法について説明していくよ
生物物理学者のG. N. Ramachandranとその他偉い人たちがペプチドの空間充填モデルを作りポリペプチド鎖でどんな二面角を取ることが立体的に可能かを決める計算をしたよ
その計算結果に基づいて可能な角度は縦軸にψ、横軸にφにしたラマチャンドランプロットで色付けされた領域で示されるよ
Dcrjsr - 投稿者自身による作品, CC 表示 3.0, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=15230457による
（引用2021年5月17日）
この図を見るとα-ヘリックスやβ-シートとかの特徴的なコンフォメーションの対するψやφの値がわかるよ
三次構造
次に三次構造について説明していくよ
三次構造とは
一本のポリペプチド鎖の折りたたみによって生じるタンパク質全体の三次元的な構造
のことをタンパク質の三次構造というよ
下の図を見てみてね
https://www.riken.jp/press/2009/20090311/index.html（引用2021年5月17日）
二次構造の安定化に寄与しているのはポリペプチド骨格のカルボニル酸素とアミド水素間の水素結合だったけど三次構造の安定化に寄与しているのは別の結合だよ
三次構造の安定化に寄与している結合は基本的に非共有結合だよ
例外的に共有結合でもジスルフィド結合は寄与しているよ
非共有結合の中でも特に影響しているのは疎水性相互作用だよ
疎水性相互作用って高校でやった記憶がないから一応補足しとくよ
疎水性相互作用とは極性溶媒中で非極性分子や基同士が凝集する性質のことをいうよ
あとは安定化の要因として側鎖の塩橋とか水素結合があるよ
四次構造
次に四次構造について説明していくよ
四次構造とは
2本以上のポリペプチド鎖が集まってひとつの三次元的なタンパク質を形成した構造
のことをタンパク質の四次構造というよ
下の図を見てみてね
https://www.wikiwand.com/ja/%E3%82%BF%E3%83%B3%E3%83%91%E3%82%AF%E8%B3%AA（引用2021年5月17日）
四次構造の安定化に寄与しているのは三次構造同様非共有結合だよ
ひとつひとつのペプチド鎖をサブユニットと言ってサブユニット間の疎水性相互作用がサブユニットの配置に寄与しているよ
一応静電気的相互作用もサブユニットのエネルギー的に適切な配置に貢献はしているけど比較的弱いよ
タンパク質の進化
次にタンパク質の進化について説明していくよ
タンパク質は子孫へ遺伝する際に有害でない場合はランダムに変異することがあるよ
その過程を説明していくよ
まずDNA配列の変異があるところから始まるよ
次にアミノ酸配列つまり一次構造に変異があるかの話になるよ
一次構造の変異がない場合は中立となって子孫に遺伝されるよ
一次構造の変異があった場合は次に高次機能、つまり2~4次構造の変化の有無の話になるよ
高次機能の変化があった場合は有害となり遺伝されないものも出てくるよ
高次機能の変化がない場合、あるいは変化があっても有害でないものは機能の変化があるかないかの話になるよ
機能の変化がない場合は中立となって遺伝されるよ
機能の変化があった場合、有利な場合は遺伝され、有害の場合は遺伝されないよ
図にするとこんな感じになるよ
（書いてないけど高次構造の変化なしから機能の変化ありにも矢印があるよ）
字が汚くてごめんよ🙏
てかよく見るとほんと小学生みたいな字書いてますね笑
次にこの変異が起こりやすい部位、起こりやすいタンパク質について紹介していくよ
変異が起こりやすい部位は機能的、構造的に重要でない部位やアミノ酸残基があるよ
変異が起こりやすいタンパク質には機能的に重要でないタンパク質だよ
他に類似したタンパク質がある場合には遺伝子の重複によってコピーされたが使われなかったタンパク質も起こりすいよ
これらの変異の蓄積によって別の機能が出現することこともあるよ
タンパク質の変性
最後にタンパク質の変性について説明していくよ
タンパク質の変性とは
タンパク質の天然型のコンフォメーションが変化すること
をいうよ
具体的な変化として
・サブユニット構造の破壊
・ジスルフィド結合の切断や交換
・内部の疎水性領域の表面への露出
・疎水性領域どうしの集合によるタンパク質の凝集、沈殿
があるよ
確かパーマはジスルフィド結合の切断だったよね知らんけど
ゆで卵は教科書にも載ってるだろう有名なタンパク質の変性だね
次に変性が起こる要因を紹介するよ
物理的要因としては
・熱
・圧力
・表面張力
・凍結
があるよ
化学的要因には
・pH
・界面活性剤
・還元剤
・有機溶媒
があるよ
このように色々な要因でタンパク質は変性しうるよ
今回はこれくらいにして終わるよ
みんなはどれくらいタンパク質について理解しているんだろう
僕は大学生になって初めて三次構造と四次構造の違いを理解した笑
理解しなくても入試問題は解けるくらいザルだからね笑
今更タンパク質復習とかしてて大丈夫なのかな今週から脂質に入るっていうのに
まあちまちま頑張っていきますわ
間違って書いてたところがあったら教えてね
ではでは〜
品質科学 No.2 タンパク質 Part2(アミノ酸の基礎）
やっほみんな息してる？
品質科学のことを書くと言ったことを早くも後悔してるおにぎりだよ
今回はアミノ酸について書いていくよ
アミノ酸についてはこの授業で大して習ってないからもっと知りたいって人がいたら教科書見るなり他で補填してね
それじゃれっつごー٩( ᐛ )و
アミノ酸とは
今回はαアミノ酸に限定して話していくよ
はいこれがアミノ酸の基本的な構造
これだけでは立体配置がわからないけど生体内のアミノ酸は基本L体だから覚えといてね
-Rを側鎖といって側鎖によってアミノ酸の各種機能が決定づけられるよ
そして中心の炭素をα炭素と言ってアミノ酸の中心炭素になってアミノ基、カルボキシ基、側鎖が結合しているよ
基本的にアミノ酸は上の図のようにはなってなくてイオンの状態で存在しているよ
左から順に陽イオン、両性イオン、陰イオンというよ
極性アミノ酸の場合はさらに平衡の状態が増えるよ
pHが低いほど平衡は右にいくよ
アミノ酸の種類
アミノ酸は側鎖によって極性アミノ酸と非極性アミノ酸に分類されるよ
そして極性アミノ酸の中には中性、塩基性、酸性のアミノ酸があるよ
それじゃ極性アミノ酸から順に名前と1文字表記と3文字表記と等電点を書いていくね
ちなみに等電点はWikipediaを引用するよ（なんたる屈辱笑まあ本筋と関係ないから別にいいけど）
どうでもいいことで全部終わった後に気づいたけど両性イオンの形で表記してないねごめんよ
極性アミノ酸
中性
Asn N (5.41) Cys C (5.05) Gln Q (5.65)
セリン トレオニン チロシン
Ser S (5.68) Thr T (6.16) Tyr Y (5.66)
酸性
Asp D (2.77) Glu E (3.22)
塩基性
アルギニン リシン ヒスチジン
Arg R (10.76) Lys K (9.75) His H (7.59)
非極性アミノ酸
Ala A (6.00) Gly G (5.97) Ile I (6.05)
Leu L (5.98) Met M (5.74) Phe F (5.48)
Pro P (6.30) Trp W (5.89) Val V (5.96)
これでアミノ酸の紹介を終わるよ
これくらいは全部覚えといたほうがいいと思うよ（等電点までは別に覚えなくてもいいけど）
てかいつか覚えさせられるよ
アミノ酸で授業に出てきたのはこのくらいの情報だったから今回はこれくらいで終わるよ
次回はタンパク質の基本的なことを書いていこうと思う
ここに書いたことで間違っていることがあったらぜひ教えてほしい
ではでは〜
